1. 蛋白质检测装置原理
bradford法测定蛋白质含量的原理是考马斯亮蓝G250与蛋白质结合可以显色，用分光光度计在吸光度595nm处读数，通过标准蛋白与G250结合显色建立标准曲线，再加待测蛋白与G250结合显色后读数代入标准曲线测定蛋白质含量。不利因素主要是特殊蛋白的结构，缓冲液组分中有干扰试剂等。
2. 蛋白质检测手段
蛋白质是荷兰科学家格利特·马尔德在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。1845年由一位内科医生兼化学病理学家HenryBenceJones首次描述了这种蛋白，为单克隆游离免疫球蛋白轻链（病理状态下，轻链合成过多，则游离于血清中）。蛋白质肿瘤标志是最早发现的标志物。如β2微球蛋白、免疫球蛋白。一般来讲这类标志物特异性稍差，但检测方法相对比较容易，常作常规检测项目。
3. 蛋白质检测装置原理图解
lorry测蛋白适用于微量蛋白的测定。
原理：蛋白质在碱性溶液中可形成铜—蛋白质复合物，此复合物加入酚试剂后，产生蓝色化合物，该蓝色化合物在650nm处的吸光度与蛋白质含量成正比，根据供试品的吸光度，计算供试品的蛋白质含量。
4. 蛋白质检测实验原理
Western Blot（蛋白质印迹或免疫印迹）技术，以蛋白质为检测对象，“探针”是抗体，“显色”用标记的二抗。实验采用聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）将样品蛋白质分离，再转移到固相载体（PVDF尼龙膜或NC膜）上；固相载体以非共价键形式吸附蛋白质，且保持电泳分离的多肽类型及其生物学活性不变；然后以固相载体上的蛋白质或多肽作为抗原，与其对应的抗体（一抗）发生免疫反应，特异性一抗再与和酶耦联的第二抗体反应，zui后在酶的作用下，导致底物显色或化学发光显影，来检测电泳分离的特异性目的靶蛋白。
蛋白质印迹技术结合了凝胶电泳分辨力高和固相免疫测定特异性高、敏感等诸多优点，能从复杂混合物中对特定抗原进行鉴别和定量检测。
5. 蛋白质检测装置原理是什么
斐林试剂中的NaOH溶液（甲液）浓度为0.1g.ml-1,CuSO4溶液（乙液）浓度为0.05g.ml-1而用于鉴定蛋白质的双缩脲试剂中 甲液浓度为0.1g.ml-1,乙液浓度0.01g.ml-1,浓度不一样,不能直接用.如果从原理解释就好理解了：鉴定可溶性还原糖的斐林试剂是用甲液和乙液配制的Cu(OH)2溶液在加热条件下与醛基反应,被还原成砖红色的沉淀,用斐林试剂鉴定可溶性还原糖时,溶液的颜色变化过程为：浅蓝色→棕色→砖红色（沉淀）.甲乙液的用量比为2:1以生成Cu(OH)2.鉴定溶液是否含有蛋白质时,利用双缩脲反应.双缩脲反应实质是在碱性环境下的Cu2+与蛋白质发生的紫色反应.因此乙液（CuSO4）浓度不可过大,否则过多的蓝色Cu2+会干扰判断溶液是否呈紫色.
6. 蛋白质检测装置原理图
双缩脲试剂（biuret reagent）是由双缩脲试剂A(NaOH)和双缩脲试剂B(CuSO4)两种试剂组成.
双缩脲试剂A的成分是氢氧化钠的质量分数为0.1 g/mL的水溶液；
双缩脲试剂B的成分是硫酸铜的质量分数为0.01 g/mL的水溶液。
双缩脲试剂可以验证蛋白质的存在。
具体方法是：
先将双缩脲试剂A加入组织样液，振荡均匀（必须营造碱性环境），再加入双缩脲试剂B，摇荡均匀。如果组织里含有蛋白质，那么会看到溶液变成紫色。具有两个或两个以上肽键的化合物皆可与双缩脲试剂产生紫色反应。蛋白质的肽键在碱性溶液中能与Cu2+络合成紫红色的化合物。颜色深浅与蛋白质浓度成正比。
双缩脲（NH2CONHCONH2）是两个分子脲经180℃左右加热，放出一个分子氨后得到的产物。
双缩脲试剂本是用来检测双缩脲，因蛋白质中也有-CONH-基也可用于检验蛋白质，与蛋白质接触后的颜色呈紫色